Единственная мутация превратила горький миндаль в сладкий

Миндаль. Изображение из Атласа лекарственных растений Келера. 1890.

Biodiversity Heritage Library

Единственная мутация превратила горький миндаль в сладкий и стала ключевым фактором его одомашнивания. Как рассказывается в Science, ученые проанализировали геном сладкого миндаля и обнаружили мутацию в белке bHLH2, участвующем в синтезе амигдалина, ядовитого вещества, образующегося в орехах дикого миндаля и придающего ему горький вкус. Мутация «сломала» белок в сладком миндале и амигдалин в нем образовываться перестал.

Миндаль (Prunus dulcis) выращивали с древности. По-видимому, его одомашнили жители Плодородного полумесяца. В орехах дикого миндаля, в отличие от культурного, содержится вещество амигдалин, который придает им горький вкус и делает ядовитыми. В желудке человека амигдалин распадается с образованием ядовитых веществ, синильной кислоты и ее солей. Поэтому ключевым для одомашнивания миндаля стал отбор растений со сладкими косточками. Генетические исследования показали, что сладкий миндаль получился в результате доминантной мутации в локусе, который называют «Сладкая косточка» (Sweet kernel, Sk). Но какие гены входят в его состав, до недавнего времени было неясно.

Ракель Санчес-Перес (Raquel Sánchez-Pérez) из университета Мурсии и ее коллеги из Испании, Дании и Италии собрали и проанализировали геном сладкого миндаля. При анализе локуса Sk исследователи обнаружили в нем кластер из пяти генов, кодирующих белки-факторы транскрипции bHLH1-bHLH5. Авторы предположили, что мутации именно в этих белках могли из горького миндаля сделать сладкий, и решили изучить их подробнее, поскольку, во-первых, генотипы горького и сладкого миндаля ассоциируются с различным уровнем транскрипции генов цитохромов Р450, PdCYP79D16 и PdCYP71AN24 (они участвуют в биосинтезе пруназина - предшественника амигдалина). Во-вторых, известно, что факторы транскрипции bHLH регулируют биосинтез некоторых веществ. А в-третьих, авторы нашли рядом с генами PdCYP79D16 и PdCYP71AN24 несколько участков связывания белков bHLH. Связывание белков bHLH с ДНК необходимо для регулирования транскрипции.

Анализ генов bHLH показал, что в сладком миндале в одном из них, bHLH2,появилась мутация, которая привела к замене аминокислоты лейцина, находящейся в 346 положении полипептидной цепи, на фенилаланин. В отличие от лейцина у фенилаланина есть бензольное кольцо, громоздкая структура, которая может нарушить работу белка. Авторы предположили, что замена либо мешает образованию димера bHLH2 (факторы транскрипции bHLH работают «в паре»), либо он образуется, но не работает.

Чтобы выяснить, какая из гипотез верна, ученые выделили белки bHLH2, полученные из сладкого и горького миндаля, и с помощью электрофореза разделили их по размерам. Оказалось, что оба белка образуют димеры. Зато связываться с ДНК (и, соответственно, регулировать транскрипцию) димер из сладкого миндаля оказался не способен. Поэтому исследователи пришли к выводу, что в сладком миндале димер bHLH2 не работает и предотвращает биосинтез ядовитого амигдалина.

Сборка и анализ генома уже помогли ученым выяснить родословную некоторых культурных и диких растений. В частности, генетики выяснили историю нескольких видов трюфелей и чайной розы, обнаружили, когда опийный мак «научился» вырабатывать морфин и как киви смогли вырабатывать большие количества витамина С.

Екатерина Русакова


Нашли опечатку? Выделите фрагмент и нажмите Ctrl+Enter.