Подавление активности фермента биотин-лигазы, необходимого для построения клеточной стенки возбудителя туберкулеза, успешно уничтожает микобактерий в клеточной культуре и на мышиной модели заболевания, сообщают исследователи в статье в Science Translational Medicine. Кроме того, подавление синтеза этого фермента вернуло лекарственно-устойчивым бактериям чувствительность к антибиотикам.
Возбудитель туберкулеза бактерия Mycobacterium tuberculosis обладает уникальной по составу клеточной стенкой с большим разнообразием липидов. Подавление синтеза липидов лежит в основе эффективной терапии туберкулеза — так, антибиотик изониазид, в первую очередь назначаемый для лечении заболевания, ингибирует синтез специфических жирных кислот (миколовых кислот) в клеточной стенке микобактерий. Однако при неправильном режиме терапии возбудители относительно быстро теряют чувствительность к изониазиду, с чем связано распространение лекарственно-устойчивых форм туберкулеза.
Исследователи из Медицинского колледжа Уэйл Корнелл в Нью-Йорке под руководством Дерка Шнаппингера (Dirk Schnappinger)предложили новую мишень для нарушения синтеза клеточной стенки — биотин-лигазу, которая присоединяет молекулу биотина к ацил-коэнзим А-карбоксилазам. Эти ферменты синтезируют целое семейство липидов клеточной стенки микобактерий. Биотин, известный также как витамин B7, необходим для реакций в активном центре ферментов, и без него они не работают.
В предшествующих работах ученые синтезировали панель ингибиторов биотин-лигазы (BPL) и выбрали самый перспективный, который получил название Bio-AMS. В новой работе исследователи проверили действие ингибитора на рост микобактерий. Новый препарат так же эффективно убивал бактерий в культуре, как и изониазид. Ученые выяснили, что лекарственно-устойчивые мутанты появляются только при действии низких доз ингибитора, но при действии высоких доз устойчивость к препарату не развивается. Кроме того, Bio-AMS убивал бактерий в культуре мышиных макрофагов (клеток иммунитета).
При терапии больным как правило назначают комбинацию препаратов, чтобы избежать развития устойчивости, поэтому исследователи проверили также взаимодействие Bio-AMS с тремя самыми действенными противотуберкулезными антибиотиками — рифампицином, изониазидом и этамбутолом. Оказалось, что комбинация рифампицина с Bio-AMS позволяет снизить эффективную дозу обоих препаратов в эксперименте на культуре бактерий.
Тем не менее, на мышах проверить ингибитор не удалось, так как в организме животных он быстро разрушался. Поэтому авторы выбрали другой подход и проверили эффективность подавления активности фермента у генномодифицированных микобактерий со специально сконструированной системой «выключения» биотин-лигазы при заражении мышей. Мышиная модель показала, что выключение фермента уничтожает возбудителя как при острой, так и при хронической форме туберкулеза, и увеличивает чувствительность рифампицин-устойчивого штамма к этому антибиотику.
Таким образом, авторы работы показали перспективность подавления биотинилирования ферментов микобактерий для терапии туберкулеза, в том числе некоторых его лекарственно-устойчивых форм. Чтобы продолжать эксперименты на животных и провести клинические испытания на людях, авторы планируют модифицировать Bio-AMS, чтобы увеличить его стабильность и биодоступность.
По данным ВОЗ, в 2016 году в мире заболело туберкулезом десять миллионов человек, а более полутора миллионов умерло от этой болезни. Более 600 тысяч новых случаев оказалось вызвано лекарственно-устойчивыми формами возбудителя.
Дарья Спасская
Однако неподтвержденная связь наблюдалась при большем числе приступов
Крупное датское исследование показало, что фебрильные судороги до пяти лет значимо не влияют на результаты стандартизированных школьных тестов по чтению и математике. Однако при более высокой частоте таких судорог, а также у детей, которым позднее поставили диагноз эпилепсии, средний балл по этим тестам снижался. Впрочем, статистический анализ данных в работе не позволяет однозначно говорить о силе этой ассоциации. Результаты исследования опубликованы в JAMA Network Open.