Химики заставили молекулы белка проводить ток

W. Song / Biodesign Institute / Arizona State University

Сканирующая туннельная микроскопия помогла коллективу исследователей из США и Венгрии выяснить, что молекулы белка интегрина αVβ3 способны проводить электрический ток короткими миллисекундными импульсами с амплитудой до одного наноампера. Результаты дополнительных экспериментов и квантово-химического моделирования показали, что полученные данные связаны именно с молекулярной проводимостью. Результаты исследования опубликованы в Nano Futures.

Основным механизмом молекулярной проводимости в полимерных молекулах считается распространение электронов по системе сопряженных двойных связей. Типичным примером проводящего полимера является полианилин. Белковые молекулы являются выраженными диэлектриками. Но из-за того, что многие из них содержат функциональные группы, которые легко восстановить или окислить до проводящего состояния, некоторые ученые предполагали, что такие белки можно перевести из диэлектрического состояние в проводящее. К настоящему моменту были получены данные, которые косвенно подтверждали возможное наличие молекулярной проводимости в отдельных белковых молекулах, однако однозначно связать их именно с молекулярной проводимостью не удавалось.

В своей новой работе группа ученых из США и Венгрии обнаружила у белкового кристалла, который не проявляет электрохимической активности, фазу, для которой характерна высокая проводимость. Химики исследовали белок массой 200 килодальтон, входящий во внеклеточную часть интегрина типа αVβ3 — мембранного рецептора, который отвечает за передачу межклеточного сигнала. Анализ электронной проводимости такой молекулы проводился с использованием специальной ячейки с помощью сканирующей туннельной микроскопии.

С помощью циклических полипептидов концы белка присоединялись к двум палладиевым электродам, между которыми подавалась электродами подавалась разность потенциалов до 500 милливольт. Белок помещался внутрь ячейки в фосфатном буфере и измерялось три типа сигнала: ток фона (фосфатного буфера без белка), ток системы сравнения (фосфатного буфера с аналогичным по строению белком интегрина α4β1) и непосредственно ток изучаемой системы.

Оказалось, что ток системы сравнения не отличался от фонового тока, в то время как для изучаемого белка химикам удалось измерить импульсы тока длиной в несколько миллисекунд и амплитудой до 0,5 наноампера. При этом продолжительность и амплитуда измеренных импульсов зависела от приложенного напряжения.

При разностях потенциалов больше 100 милливольт для молекулы было характерно наличие второй проводящей конфигурации. Образование такого короткоживущего состояния приводило к появлению в спектре очень короткие импульсы длительностью несколько наносекунд амплитудой до одного наноампера, частота которых увеличивалась при повышении разности потенциалов. Такие наблюдения согласуются с данными квантово-химического моделирования и объясняют образование проводящих состояний белковой молекулы переходом между зонным и локализованным состоянием электронов.

Основной задачей исследователей было точно определить источник полученных сигналов и исключить побочные эффекты, которые могли бы привести к получению такого сигнала. Поскольку расстояние до зонда микроскопа было достаточно большим (около 5 нанометров), обнаруженный эффект не может объясняться туннелированием электронов. Кроме того, химикам удалось показать, что измеренный ток не является следствием побочных электрохимических эффектов, и в процессе эксперимента белки сохраняют свою начальную структуру при возможном нагревании и не переходят в квантово-когерентное состояние, которое также может влиять на проводимость.

По утверждению ученых, полученные ими результаты подтверждают возможность образования проводящих состояний в отдельных молекулах белка и в будущем могут использоваться для детектирования таких молекул без необходимости прикрепления к белкам специальных меток.

В живых организмах белки могут участвовать в механизмах проводимости электрического тока и в непроводящем состоянии, участвуя в метаболических процессах. Например, некоторые бактерии используют для этого гемсодержащие белки.

Александр Дубов

Нашли опечатку? Выделите фрагмент и нажмите Ctrl+Enter.