Молекулярные клубки раскрыли механизм движения кинезина

Химики из Технического университета Дрездена и Института химической физики Польской Академии Наук нашли новые свидетельства в пользу механизма «броуновского храповика» для движения молекул кинезина. Авторы работы обнаружили, что в определенных условиях и вязкости среды, кинезин останавливает свое движение при сопротивлении в 70 000 раз меньшем, чем максимальная нагрузка, которую он может нести. Исследование доступно в журнале  Physical Review Letters, кратко о нем сообщает Physics.

Кинезин — транспортный белок, а точнее комплекс из двух и более белков, способный переносить различные объекты (например, мембранные пузырьки или крупные белки) внутри клетки. Он движется вдоль поверхности микротрубочек, «шагая» по ним от одного сайта связывания к другому c помощью специальных фрагментов-«ног». «Шаг» представляет собой отрыв одной «ноги» от точки связывания и, спустя несколько миллисекунд, прикрепление ее к другой точке. Механика этого процесса пока неизвестна, происходит ли это движение при наличии какой-либо постоянной тяги, или же движения «ног» хаотичны.

Новое исследование подтверждает последний из вариантов движения кинезина. Авторы изучали как движется свободная от груза молекула в средах с различной вязкостью и различными микроскопическими характеристиками. В частности, химики добавляли в растворы полимерные молекулы, сворачивавшиеся в клубки различных размеров. Эти клубки были призваны затруднять движение кинезина, которому предстояло «шагать» сквозь них как сквозь кусты. 

Оказалось, что при небольших размерах клубков (сопоставимых с размерами самого кинезина) происходило замедление транспортного белка. Крупные же клубки практически не меняли скорости движения, даже несмотря на существенное изменение вязкости среды. Ученые вычислили, что в некоторых случаях для практически полной остановки кинезина оказывалось достаточно силы сопротивления среды в 0,1 фемтоньютона. Важно отметить, что в ранних экспериментах демонстрировалась способность белка двигаться при нагрузках вплоть до 7 пиконьютонов — в 70 тысяч раз больших.

Авторы связывают наблюдаемый эффект с замедлением диффузии свободной «ноги» к новому месту связывания. В обычных условиях, за десять миллисекунд фрагмент комплекса успевал переместиться к новому сайту связывания, однако в присутствии «кустов» белок не успевал сделать «шаг» за это время и оставался на месте.

Интересным следствием такого механизма является то, что скорость работы кинезина в клетке может регулироваться локальными изменениями вязкости цитоплазмы. Этим эффектом могут в будущем воспользоваться и разработчики лекарств. 

Нашли опечатку? Выделите фрагмент и нажмите Ctrl+Enter.
Научное издательство Microbiology Society приостановило публикацию статей из России

Британское Микробиологическое общество (Microbiology Society), которое выпускает пять научных журналов, объявило, что останавливает работу со статьями, при подготовке которых использовалось российское бюджетное финансирование или с участием авторов, аффилированных с организациями, публично поддержавшими боевые действия на территории Украины. Эта пауза продлится до момента, когда украинские микробиологи смогут безопасно продолжить работу, говорится в заявлении совета общества.